Inhoud
Eiwitten worden gevormd uit polymeer- of aminozuurketens. De aminozuursequentie (samen met eventuele modificaties) bepaalt welke eiwitstructuur het zal aannemen. Eiwitten hebben vier structuurniveaus: primair, secundair, tertiair en quaternair. De primaire structuur is alleen de aminozuursequentie, terwijl de secundaire structuur verwijst naar de 3-D-structuur die wordt geadopteerd door segmenten van de aminozuurketen.
Alpha-helix
Een alfa-helix is een veel voorkomend type secundaire structuur waarin de keten van aminozuren zich verdraait en een delicate spiraal vormt. De stikstof van de petidebinding in elk aminozuur heeft een daaraan gebonden waterstof, zodat het een soort interactie kan vormen, een waterstofbinding genoemd met het zuurstofatoom van de carbonylgroep van elke binding. Waterstofbruggen houden de propeller bij elkaar en helpen het zijn vorm te behouden.
Zijkettingen
Alle aminozuurzijketens van een alfa-helix wijzen naar buiten, wat een complete lus maakt om de 3,6 aminozuren. De propeller is rechtsom gedraaid, dus wordt deze soms als "rechts" beschreven. Een eiwit kan verschillende alfa-helices bevatten en sommige eiwitten zoals keratine (het eiwit dat in haar en nagels wordt aangetroffen) hebben dit type structuur over het grootste deel van hun lengte.
Beta-bladen
Een bètasheet wordt ook bij elkaar gehouden door waterstofbruggen, maar in dit geval worden twee gebieden van het polypeptide naast elkaar geplaatst en houden de waterstofbruggen ze samen in een soort geplooid vel papier. De gepaarde draden kunnen ofwel in tegengestelde richtingen roteren, in welk geval ze antiparallel zijn, of ze kunnen evenwijdig zijn, waarbij beide strengen dezelfde richting delen. De antiparallelle opstelling komt vaker voor. De aminozuurzijketens wijzen afwisselend op en neer, loodrecht op het vlak van het vel.
overwegingen
De polypeptiden kunnen verschillende beta-vellen en de alfa-helixdelen omvatten als delen van hun algemene 3-D-structuur of de tertiaire structuur. Een enkel polypeptide kan een eiwit alleen zijn, of verschillende kunnen binden om een eiwit te vormen. Als er meerdere polypeptiden bij betrokken zijn, wordt hun ruimtelijke rangschikking een quaternaire structuur genoemd. De secundaire structuur verwijst specifiek naar de kenmerken van de alfahelix en bètaflaat. Als de tertiaire en quaternaire structuren kan de secundaire structuur verstoord raken of gedenatureerd door de toepassing van hoge temperaturen en / of significante pH-veranderingen.